Inherent flexibility determines the transition mechanisms of the EF-hands of calmodulin

We explore how inherent flexibility of a protein molecule influences the mechanism controlling allosteric transitions by using a variational model inspired from work in protein folding. The striking differences in the predicted transition mechanism for the opening of the two domains of calmodulin (C...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS Ročník 106; číslo 7; s. 2104
Hlavní autoři:	Tripathi, Swarnendu, Portman, John J
Médium:	Journal Article
Jazyk:	angličtina
Vydáno:	United States 17.02.2009
Témata:	Allosteric Site Amino Acid Motifs Calcium - metabolism Calmodulin - chemistry EF Hand Motifs - genetics Humans Kinetics Models, Molecular Models, Statistical Molecular Conformation Pliability Protein Conformation Protein Folding Protein Structure, Secondary Protein Structure, Tertiary
ISSN:	1091-6490, 1091-6490
On-line přístup:	Zjistit podrobnosti o přístupu
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!