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Mimetismo molecular entre el principal alérgeno del ciempiés (Scolopendra subspinipes) Sco M 5 y proteínas de fuentes alergénicas. Análisis in silico

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Title: Mimetismo molecular entre el principal alérgeno del ciempiés (Scolopendra subspinipes) Sco M 5 y proteínas de fuentes alergénicas. Análisis in silico
Authors: Sánchez,Andrés, Díaz,Giovanny, Dussan,José, Múnera,Marlon, Sánchez-Caraballo,Jorge Mario
Source: Revista alergia México v.72 n.2 2025
Publisher Information: Colegio Mexicano de Inmunología Clínica y Alergia A.C.
Publication Year: 2025
Subject Terms: Proteínas de artópodos, IgE, Epítopes, Alérgenos de artrópodos, Vespula, Polistes, Polybia, Solenopsis, Brachyponera, Phoneutria, Dermatophagoides, Proteína de veneno con alta concentración de cisteína, alergia, Análisis in silico
Description: Resumen Objetivo: Evaluar la reactividad cruzada entre Sco m 5 y proteínas de artrópodos mediante análisis in silico e identificar posibles epítopes de unión a IgE. Métodos: La homología de Sco m 5 y 15 alérgenos de artrópodos (Vespula, Polistes, Polybia, Solenopsis, Brachyponera, Phoneutria y Dermatophagoides) se evaluó con el servidor ALLERMATCH y PRALINE para alineamientos pareados y múltiples, respectivamente. Los árboles filogenéticos se realizaron a través del programa Molecular Evolutionary Genetics Analysis (MEGA). La predicción de epítopes se efectuó con el servidor Ellipro. La visualización de las proteínas se llevó a cabo con Pymol. Resultados: El alineamiento múltiple arrojó una identidad del 50% y los alineamientos pareados entre Sco m 5 y las proteínas de artrópodos mostraron homología diversa. Dos epítopes lineales y uno conformacional se identificaron en Sco m 5, muy conservados en las proteínas de artrópodos estudiadas, como las abejas, avispas y hormigas. Conclusión: La alta homología entre Sco m 5 y los alérgenos de otros artrópodos facilita la posible reactividad cruzada. La identificación de potenciales epítopes en regiones conservadas sustenta esta idea y sugieren puntos importantes para blancos terapéuticos en las alergias desencadenadas por venenos de artrópodos, especialmente Scolopendra spp. Es necesario emprender estudios in vitro e in vivo para demostrar estos hallazgos.
Document Type: article in journal/newspaper
File Description: text/html
Language: Spanish; Castilian
Availability: http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S2448-91902025000200099
Rights: info:eu-repo/semantics/openAccess
Accession Number: edsbas.E3CDBBA9
Database: BASE
Description
Abstract:Resumen Objetivo: Evaluar la reactividad cruzada entre Sco m 5 y proteínas de artrópodos mediante análisis in silico e identificar posibles epítopes de unión a IgE. Métodos: La homología de Sco m 5 y 15 alérgenos de artrópodos (Vespula, Polistes, Polybia, Solenopsis, Brachyponera, Phoneutria y Dermatophagoides) se evaluó con el servidor ALLERMATCH y PRALINE para alineamientos pareados y múltiples, respectivamente. Los árboles filogenéticos se realizaron a través del programa Molecular Evolutionary Genetics Analysis (MEGA). La predicción de epítopes se efectuó con el servidor Ellipro. La visualización de las proteínas se llevó a cabo con Pymol. Resultados: El alineamiento múltiple arrojó una identidad del 50% y los alineamientos pareados entre Sco m 5 y las proteínas de artrópodos mostraron homología diversa. Dos epítopes lineales y uno conformacional se identificaron en Sco m 5, muy conservados en las proteínas de artrópodos estudiadas, como las abejas, avispas y hormigas. Conclusión: La alta homología entre Sco m 5 y los alérgenos de otros artrópodos facilita la posible reactividad cruzada. La identificación de potenciales epítopes en regiones conservadas sustenta esta idea y sugieren puntos importantes para blancos terapéuticos en las alergias desencadenadas por venenos de artrópodos, especialmente Scolopendra spp. Es necesario emprender estudios in vitro e in vivo para demostrar estos hallazgos.