Potencial de Fuerza Media Asociado a la Interacción entre la Proteína Ribosómica S8 y su Aptámero de ARN.
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| Title: | Potencial de Fuerza Media Asociado a la Interacción entre la Proteína Ribosómica S8 y su Aptámero de ARN. |
|---|---|
| Authors: | Cepeda Espín, Juan José |
| Publisher Information: | EPN, 2023. |
| Publication Year: | 2023 |
| Collection: | Escuela Politécnica Nacional: Repositorio Digital EPN |
| Subject Terms: | FÍSICA, COMPLEJOS BIOMOLECULARES, APTÁMEROS DE ARN, DISOCIACIÓN FORZADA, SIMULACIONES DE DINÁMICA MOLECULAR, POTENCIA DE FUERZA MEDIA |
| Description: | El proceso de disociación del complejo formado por la proteína ribosómica S8 y su aptámero de ARN se estudió por medio de simulaciones de Dinámica Molecular. El muestreo de las configuraciones accedidas por el complejo durante el proceso de disociación forzada permitió encontrar el potencial de fuerza media PMF. En primer lugar, el complejo se colocó en una caja con moléculas de agua lo suficientemente grande para simular la disociación. Una vez que el sistema fue equilibrado, se efectuó la disociación al aplicar una fuerza externa con velocidad constante de 0.25 (Å/ps) en la dirección z. Esta fuerza fue aplicada sobre los Cα de los aminoácidos THR35, LYS54, LYS113 y SER130 de la proteína. La aplicación de la fuerza externa indujo la disociación del complejo en un tiempo de 160 ps. Para obtener el PMF, se definió la coordenada de reacción ξ como la distancia que une los centros de masa del ARN y de la proteína a lo largo del eje z. El muestreo de ξ se lo realizó utilizando 12 subintervalos (ventanas) comprendidos entre 22.4 y 36.8 Å. El PMF, calculado mediante la ponderación de histogramas WHAM, reveló que el costo energético requerido para disociar el complejo fue de 21.3 kcal/mol. Finalmente, la existencia de regiones con valores constantes del PMF revelaron la presencia de contactos críticos en la formación del complejo. Los contactos críticos identificados fueron aquellos formados por los residuos de la proteína ALA114, SER132, GLN80 & THR27 con sus contrapartes en el ARN, CYT17, ADE24, URA5 & ADE4, respectivamente. ; The dissociation process of the complex between S8 ribosomal protein and its RNA aptamer was studied with Molecular Dynamics simulations. By sampling the configurations accessed by the complex during the forced dissociation, the corresponding potential of mean force (PMF) was determined. First, the complex was placed in a water box large enough to simulate the dissociation. After the system reached equilibrium, the dissociation was induced by applying an external force with constant ... |
| Document Type: | bachelor thesis |
| Language: | Spanish; Castilian |
| Relation: | Cepeda Espín, J.J. (2023). Potencial de Fuerza Media Asociado a la Interacción entre la Proteína Ribosómica S8 y su Aptámero de ARN. 91 páginas. Quito : EPN.; http://bibdigital.epn.edu.ec/handle/15000/24508 |
| Availability: | http://bibdigital.epn.edu.ec/handle/15000/24508 |
| Rights: | openAccess |
| Accession Number: | edsbas.3C29E9D2 |
| Database: | BASE |
Nájsť tento článok vo Web of Science | Abstract: | El proceso de disociación del complejo formado por la proteína ribosómica S8 y su aptámero de ARN se estudió por medio de simulaciones de Dinámica Molecular. El muestreo de las configuraciones accedidas por el complejo durante el proceso de disociación forzada permitió encontrar el potencial de fuerza media PMF. En primer lugar, el complejo se colocó en una caja con moléculas de agua lo suficientemente grande para simular la disociación. Una vez que el sistema fue equilibrado, se efectuó la disociación al aplicar una fuerza externa con velocidad constante de 0.25 (Å/ps) en la dirección z. Esta fuerza fue aplicada sobre los Cα de los aminoácidos THR35, LYS54, LYS113 y SER130 de la proteína. La aplicación de la fuerza externa indujo la disociación del complejo en un tiempo de 160 ps. Para obtener el PMF, se definió la coordenada de reacción ξ como la distancia que une los centros de masa del ARN y de la proteína a lo largo del eje z. El muestreo de ξ se lo realizó utilizando 12 subintervalos (ventanas) comprendidos entre 22.4 y 36.8 Å. El PMF, calculado mediante la ponderación de histogramas WHAM, reveló que el costo energético requerido para disociar el complejo fue de 21.3 kcal/mol. Finalmente, la existencia de regiones con valores constantes del PMF revelaron la presencia de contactos críticos en la formación del complejo. Los contactos críticos identificados fueron aquellos formados por los residuos de la proteína ALA114, SER132, GLN80 & THR27 con sus contrapartes en el ARN, CYT17, ADE24, URA5 & ADE4, respectivamente. ; The dissociation process of the complex between S8 ribosomal protein and its RNA aptamer was studied with Molecular Dynamics simulations. By sampling the configurations accessed by the complex during the forced dissociation, the corresponding potential of mean force (PMF) was determined. First, the complex was placed in a water box large enough to simulate the dissociation. After the system reached equilibrium, the dissociation was induced by applying an external force with constant ... |
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