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The RPAP3-Cterminal domain identifies R2TP-like quaternary chaperones

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Titel: The RPAP3-Cterminal domain identifies R2TP-like quaternary chaperones
Autoren: Maurizy, Chloé, Quinternet, Marc, Abel, Yoann, Verheggen, Céline, Santo, Paulo, Bourguet, Maxime, Paiva, Ana C.F., Bragantini, Benoît, Chagot, Marie-Eve, Robert, Marie-Cécile, Abeza, Claire, Fabre, Philippe, Fort, Philippe, Vandermoere, Franck, Sousa, Pedro M.F., Rain, Jean-Christophe, Charpentier, Bruno, Cianférani, Sarah, Bandeiras, Tiago, Pradet-Balade, Bérengère, Manival, Xavier, Bertrand, Edouard
Weitere Verfasser: Bertrand, Edouard, Institut de Génomique Fonctionnelle (IGF), Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie, Biologie et Santé en Lorraine (IBSLor), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire (IMoPA), Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Génétique Moléculaire de Montpellier (IGMM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique (IPHC-DSA), Instituto de Biologia Experimental e Tecnológica (IBET), Centre de recherches de biochimie macromoléculaire (CRBM), Université Montpellier 1 (UM1)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-IFR122-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Hybrigenics [Paris], Hybrigenics, Service de néphrologie, Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (APHP)-Hôpital Bicêtre-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Instituto de Tecnologia Química e Biológica António Xavier (ITQB), Universidade Nova de Lisboa (NOVA), Equipe labellisée Ligue contre le Cancer, Université de Lorraine (UL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Universidade de Lisboa (ULISBOA), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de recherche en Biologie Cellulaire (CRBM), Université Montpellier 1 (UM1)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Montpellier (UM), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique, Département des Sciences Analytiques, Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien, Strasbourg, France (LSMBO-DSA-IPHC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Universidade de Lisboa = University of Lisbon = Université de Lisbonne (ULISBOA), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique Strasbourg (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de recherche en Biologie cellulaire de Montpellier (CRBM), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Hybrigenics Paris, ANR-16-CE11-0032,snoRNPASSEMBLY,Comprendre l'assemblage des complexes macro-moléculaires en utilisant les snoRNP C/D comme modèle(2016)
Quelle: Nat Commun
Nature Communications, Vol 9, Iss 1, Pp 1-16 (2018)
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Nature Communications, Nature Publishing Group, 2018, 9 (1), pp.2093. ⟨10.1038/s41467-018-04431-1⟩
Nature Communications, Nature Publishing Group, 2018, 9 (1), ⟨10.1038/s41467-018-04431-1⟩
Nature Communications
Verlagsinformationen: Springer Science and Business Media LLC, 2018.
Publikationsjahr: 2018
Schlagwörter: AAA proteins, Male, 0301 basic medicine, Protein Folding, [SDV]Life Sciences [q-bio], General Physics and Astronomy, Chaperone, Antigens, Surface/metabolism, Protein Structure, Secondary, Testis, 0303 health sciences, Life sciences, DNA Helicases/metabolism, [SDV] Life Sciences [q-bio], Carrier Proteins/genetics/metabolism, Antigens, Surface, Sciences du vivant, GTP-Binding Proteins/metabolism, Protein Binding, Signal Transduction, Cell biology, RUVBL2, Science, Hsp90, Chaperone (protein), ATPases Associated with Diverse Cellular Activities/metabolism, Biochimie, biophysique & biologie moléculaire, Plasma protein binding, General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, Article, Cell Line, 03 medical and health sciences, GTP-Binding Proteins, Genetics, Humans, GTP-binding protein regulators, Protein folding, HSP90 Heat-Shock Proteins, IP LUMIER, Adaptor Proteins, Signal Transducing, Molecular Chaperones/metabolism, DNA Helicases, Membrane Proteins, General Chemistry, liprin-α2, NMR, Adaptor Proteins, Signal Transducing/metabolism, HEK293 Cells, Apoptosis Regulatory Proteins/genetics/metabolism, Membrane protein, Testis/metabolism, ATPases Associated with Diverse Cellular Activities, Membrane Proteins/metabolism, HSP90 Heat-Shock Proteins/metabolism, Apoptosis Regulatory Proteins, Carrier Proteins, R2SP, Biochemistry, biophysics & molecular biology, HeLa Cells, Molecular Chaperones
Beschreibung: R2TP is an HSP90 co-chaperone that assembles important macro-molecular machineries. It is composed of an RPAP3-PIH1D1 heterodimer, which binds the two essential AAA+ATPases RUVBL1/RUVBL2. Here, we resolve the structure of the conserved C-terminal domain of RPAP3, and we show that it directly binds RUVBL1/RUVBL2 hexamers. The human genome encodes two other proteins bearing RPAP3-C-terminal-like domains and three containing PIH-like domains. Systematic interaction analyses show that one RPAP3-like protein, SPAG1, binds PIH1D2 and RUVBL1/2 to form an R2TP-like complex termed R2SP. This co-chaperone is enriched in testis and among 68 of the potential clients identified, some are expressed in testis and others are ubiquitous. One substrate is liprin-α2, which organizes large signaling complexes. Remarkably, R2SP is required for liprin-α2 expression and for the assembly of liprin-α2 complexes, indicating that R2SP functions in quaternary protein folding. Effects are stronger at 32 °C, suggesting that R2SP could help compensating the lower temperate of testis.
Publikationsart: Article
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Other literature type
Dateibeschreibung: application/pdf
Sprache: English
ISSN: 2041-1723
DOI: 10.1038/s41467-018-04431-1
Zugangs-URL: https://www.nature.com/articles/s41467-018-04431-1.pdf
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29844425
https://doaj.org/article/f9bce095aa2a4c49a49a7a66e4c6ecf6
http://europepmc.org/articles/PMC5974087
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5974087
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02343521
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01872981v1
https://www4.rcsb.org/structure/6EZ4
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02343521/document
https://hdl.handle.net/2268/259801
https://doi.org/10.1038/s41467-018-04431-1
https://hal.science/hal-02343521v1
https://hal.science/hal-02343521v1/document
https://doi.org/10.1038/s41467-018-04431-1
Rights: CC BY
Dokumentencode: edsair.doi.dedup.....9736df1aeace137635a2aaa9d4ebd764
Datenbank: OpenAIRE
Beschreibung
Abstract:R2TP is an HSP90 co-chaperone that assembles important macro-molecular machineries. It is composed of an RPAP3-PIH1D1 heterodimer, which binds the two essential AAA+ATPases RUVBL1/RUVBL2. Here, we resolve the structure of the conserved C-terminal domain of RPAP3, and we show that it directly binds RUVBL1/RUVBL2 hexamers. The human genome encodes two other proteins bearing RPAP3-C-terminal-like domains and three containing PIH-like domains. Systematic interaction analyses show that one RPAP3-like protein, SPAG1, binds PIH1D2 and RUVBL1/2 to form an R2TP-like complex termed R2SP. This co-chaperone is enriched in testis and among 68 of the potential clients identified, some are expressed in testis and others are ubiquitous. One substrate is liprin-α2, which organizes large signaling complexes. Remarkably, R2SP is required for liprin-α2 expression and for the assembly of liprin-α2 complexes, indicating that R2SP functions in quaternary protein folding. Effects are stronger at 32 °C, suggesting that R2SP could help compensating the lower temperate of testis.
ISSN:20411723
DOI:10.1038/s41467-018-04431-1