TRIP12 and UBR5 suppress spreading of chromatin ubiquitylation at damaged chromosomes

Histone ubiquitylation is a prominent response to DNA double-strand breaks (DSBs), but how these modifications are confined to DNA lesions is not understood. Here, we show that TRIP12 and UBR5, two HECT domain ubiquitin E3 ligases, control accumulation of RNF168, a rate-limiting component of a pathw...

Celý popis

Uloženo v:

Podrobná bibliografie
Vydáno v:	Cell Ročník 150; číslo 4; s. 697
Hlavní autoři:	Gudjonsson, Thorkell, Altmeyer, Matthias, Savic, Velibor, Toledo, Luis, Dinant, Christoffel, Grøfte, Merete, Bartkova, Jirina, Poulsen, Maria, Oka, Yasuyoshi, Bekker-Jensen, Simon, Mailand, Niels, Neumann, Beate, Heriche, Jean-Karim, Shearer, Robert, Saunders, Darren, Bartek, Jiri, Lukas, Jiri, Lukas, Claudia
Médium:	Journal Article
Jazyk:	angličtina
Vydáno:	United States 17.08.2012
Témata:	Alphapapillomavirus Carrier Proteins - metabolism Cell Line Cell Line, Tumor Chromatin - metabolism DNA Breaks, Double-Stranded DNA Repair Gene Silencing Humans Intracellular Signaling Peptides and Proteins - metabolism Neoplasms - metabolism Neoplasms - pathology Neoplasms - virology Papillomavirus Infections - metabolism Papillomavirus Infections - pathology Transcription, Genetic Tumor Suppressor p53-Binding Protein 1 Ubiquitin-Protein Ligases - metabolism Ubiquitination
ISSN:	1097-4172, 1097-4172
On-line přístup:	Zjistit podrobnosti o přístupu
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!

Buďte první, kdo okomentuje tento záznam!