TLR4/MD-2 activation by a synthetic agonist with no similarity to LPS

Structurally disparate molecules reportedly engage and activate Toll-like receptor (TLR) 4 and other TLRs, yet the interactions that mediate binding and activation by dissimilar ligands remain unknown. We describe Neoseptins, chemically synthesized peptidomimetics that bear no structural similarity...

Celý popis

Uloženo v:

Podrobná bibliografie
Vydáno v:	Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS Ročník 113; číslo 7; s. E884 - E893
Hlavní autoři:	Wang, Ying, Su, Lijing, Morin, Matthew D, Jones, Brian T, Whitby, Landon R, Surakattula, Murali M R P, Huang, Hua, Shi, Hexin, Choi, Jin Huk, Wang, Kuan-wen, Moresco, Eva Marie Y, Berger, Michael, Zhan, Xiaoming, Zhang, Hong, Boger, Dale L, Beutler, Bruce
Médium:	Journal Article
Jazyk:	angličtina
Vydáno:	United States 16.02.2016
Témata:	Animals Lipopolysaccharides - pharmacology Lymphocyte Antigen 96 - agonists Mice Mice, Inbred C57BL Mice, Transgenic Mitogen-Activated Protein Kinases - metabolism NF-kappa B - metabolism Peptidomimetics - pharmacology Protein-Serine-Threonine Kinases - metabolism Signal Transduction Toll-Like Receptor 4 - agonists crystal structure proinflammatory response innate immunity peptidomimetic compounds neoseptins
ISSN:	1091-6490
On-line přístup:	Zjistit podrobnosti o přístupu
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!

Buďte první, kdo okomentuje tento záznam!