Oxidation of protein disulfide bonds by singlet oxygen gives rise to glutathionylated proteins
Disulfide bonds play a key function in determining the structure of proteins, and are the most strongly conserved compositional feature across proteomes. They are particularly common in extracellular environments, such as the extracellular matrix and plasma, and in proteins that have structural (e.g...
Uloženo v:
| Vydáno v: | Redox biology Ročník 38; s. 101822 |
|---|---|
| Hlavní autoři: | , , , |
| Médium: | Journal Article |
| Jazyk: | angličtina |
| Vydáno: |
Netherlands
Elsevier B.V
01.01.2021
Elsevier |
| Témata: | |
| ISSN: | 2213-2317, 2213-2317 |
| On-line přístup: | Získat plný text |
| Tagy: |
Přidat tag
Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!
|
Buďte první, kdo okomentuje tento záznam!