A biophysical and structural analysis of the interaction of BLNK with 14-3-3 proteins

[Display omitted] •Phosphorylation of BLNK at Thr152 is important for 14-3-3 binding.•A 14-3-3σ/BLNKpT152 crystal structure confirms the binding mechanism.•BLNKpT152 binds to 14-3-3 proteins with micromolar affinity.•BLNK Ser285 has been confirmed to be an additional 14-3-3 binding site.•pThr152 and...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Vydáno v:Journal of structural biology Ročník 212; číslo 3; s. 107662
Hlavní autoři: Soini, Lorenzo, Leysen, Seppe, Davis, Jeremy, Ottmann, Christian
Médium: Journal Article
Jazyk:angličtina
Vydáno: United States Elsevier Inc 01.12.2020
Elsevier
Témata:
ISSN:1047-8477, 1095-8657, 1095-8657
On-line přístup:Získat plný text
Tagy: Přidat tag
Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!
Buďte první, kdo okomentuje tento záznam!
Nejprve se musíte přihlásit.