Gradations in protein dynamics captured by experimental NMR are not well represented by AlphaFold2 models and other computational metrics

[Display omitted] •AlphaFold2’s pLDDT can differentiate between ordered or disordered residues.•AlphaFold2’s pLDDT does not reflect gradations on residue dynamics.•Biases in the training sets result in predicted rigidity of flexible regions.•Conformational diversity in NMR ensembles is associated wi...

Celý popis

Uloženo v:

Podrobná bibliografie
Vydáno v:	Journal of molecular biology Ročník 437; číslo 2; s. 168900
Hlavní autoři:	Gavalda-Garcia, Jose, Dixit, Bhawna, Díaz, Adrián, Ghysels, An, Vranken, Wim
Médium:	Journal Article
Jazyk:	angličtina
Vydáno:	Netherlands Elsevier Ltd 15.01.2025
Témata:	AlphaFold2 Computational Biology - methods large-scale analysis Magnetic Resonance Spectroscopy - methods Molecular Dynamics Simulation nuclear magnetic resonance Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular - methods Protein Conformation protein dynamics Protein Folding Proteins - chemistry structural biology structural biology nuclear magnetic resonance large-scale analysis protein dynamics AlphaFold2
ISSN:	0022-2836, 1089-8638, 1089-8638
On-line přístup:	Získat plný text
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!

Buďte první, kdo okomentuje tento záznam!