Key substrate recognition residues in the active site of cystathionine beta‐synthase from Toxoplasma gondii

Cystathionine β‐synthase (CBS) catalyzes the condensation of l ‐serine and l ‐homocysteine to give l ‐cystathionine in the transsulfuration pathway. Recently, a few O ‐acetylserine ( l ‐OAS)‐dependent CBSs (OCBSs) have been found in bacteria that can exclusively function with l ‐OAS. CBS from Toxopl...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	Proteins, structure, function, and bioinformatics Ročník 91; číslo 10; s. 1383 - 1393
Hlavní autoři:	Conter, Carolina, Favretto, Filippo, Dominici, Paola, Martinez‐Cruz, Luis Alfonso, Astegno, Alessandra
Médium:	Journal Article
Jazyk:	angličtina
Vydáno:	United States Wiley Subscription Services, Inc 01.10.2023
Témata:	Homocysteine Hydrophobicity Hydroxyl groups Mutation Protein structure Residues Serine Substrate specificity Substrates Toxoplasma gondii Toxoplasma gondii cystathionine β-synthase mutagenesis enzyme kinetics substrate specificity
ISSN:	0887-3585, 1097-0134, 1097-0134
On-line přístup:	Získat plný text
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!