Modulation of structure and dynamics by disulfide bond formation in unfolded states

During oxidative folding, the formation of disulfide bonds has profound effects on guiding the protein folding pathway. Until now, comparatively little is known about the changes in the conformational dynamics in folding intermediates of proteins that contain only a subset of their native disulfide...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	Journal of the American Chemical Society Ročník 134; číslo 15; s. 6846
Hlavní autoři:	Silvers, Robert, Sziegat, Friederike, Tachibana, Hideki, Segawa, Shin-ichi, Whittaker, Sara, Günther, Ulrich L, Gabel, Frank, Huang, Jie-rong, Blackledge, Martin, Wirmer-Bartoschek, Julia, Schwalbe, Harald
Médium:	Journal Article
Jazyk:	angličtina
Vydáno:	United States 18.04.2012
Témata:	Disulfides - chemistry Molecular Dynamics Simulation Muramidase - chemistry Protein Conformation Protein Folding
ISSN:	1520-5126, 1520-5126
On-line přístup:	Zjistit podrobnosti o přístupu
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!