Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой
Gespeichert in:
| Titel: | Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой |
|---|---|
| Autoren: | Deeva, Anna A., Nemtseva, Elena V., Kratasyuk, Valentina A. |
| Verlagsinformationen: | Сибирский федеральный университет. Siberian Federal University, 2018. |
| Publikationsjahr: | 2018 |
| Schlagwörter: | бактериальная биолюминесценция, молекулярный докинг, substrate transfer, NADPH:FMN-oxidoreductase, NADPH:FMN- оксидоредуктаза, protein-protein interactions, molecular docking, luciferase, белок-белковые взаимодействия, bacterial bioluminescence, туннелирование субстрата, люцифераза |
| Beschreibung: | Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата – молекулы FMNH2, которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте- Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMNoxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed |
| Publikationsart: | Article |
| Sprache: | Russian |
| Zugangs-URL: | https://openrepository.ru/article?id=451922 |
| Dokumentencode: | edsair.httpsopenrep..09bdb1d40c2e3b12480c447a522dd906 |
| Datenbank: | OpenAIRE |
Nájsť tento článok vo Web of Science | Abstract: | Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата – молекулы FMNH2, которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте- Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками<br />A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMNoxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed |
|---|