In EDS ansehen

Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Titel: Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой
Autoren: Deeva, Anna A., Nemtseva, Elena V., Kratasyuk, Valentina A.
Verlagsinformationen: Сибирский федеральный университет. Siberian Federal University, 2018.
Publikationsjahr: 2018
Schlagwörter: бактериальная биолюминесценция, молекулярный докинг, substrate transfer, NADPH:FMN-oxidoreductase, NADPH:FMN- оксидоредуктаза, protein-protein interactions, molecular docking, luciferase, белок-белковые взаимодействия, bacterial bioluminescence, туннелирование субстрата, люцифераза
Beschreibung: Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата – молекулы FMNH2, которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте- Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками
A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMNoxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed
Publikationsart: Article
Sprache: Russian
Zugangs-URL: https://openrepository.ru/article?id=451922
Dokumentencode: edsair.httpsopenrep..09bdb1d40c2e3b12480c447a522dd906
Datenbank: OpenAIRE
FullText Text:
  Availability: 0
CustomLinks:
  – Url: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=httpsopenrep%3A%3A09bdb1d40c2e3b12480c447a522dd906
    Name: EDS - OpenAIRE (s4221598)
    Category: fullText
    Text: View record at OpenAIRE
  – Url: https://www.webofscience.com/api/gateway?GWVersion=2&SrcApp=EBSCO&SrcAuth=EBSCO&DestApp=WOS&ServiceName=TransferToWoS&DestLinkType=GeneralSearchSummary&Func=Links&author=Deeva%20AA
    Name: ISI
    Category: fullText
    Text: Nájsť tento článok vo Web of Science
    Icon: https://imagesrvr.epnet.com/ls/20docs.gif
    MouseOverText: Nájsť tento článok vo Web of Science
Header DbId: edsair
DbLabel: OpenAIRE
An: edsair.httpsopenrep..09bdb1d40c2e3b12480c447a522dd906
RelevancyScore: 809
AccessLevel: 3
PubType: Academic Journal
PubTypeId: academicJournal
PreciseRelevancyScore: 809.340270996094
IllustrationInfo
Items – Name: Title
  Label: Title
  Group: Ti
  Data: Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой
– Name: Author
  Label: Authors
  Group: Au
  Data: <searchLink fieldCode="AR" term="%22Deeva%2C+Anna+A%2E%22">Deeva, Anna A.</searchLink><br /><searchLink fieldCode="AR" term="%22Nemtseva%2C+Elena+V%2E%22">Nemtseva, Elena V.</searchLink><br /><searchLink fieldCode="AR" term="%22Kratasyuk%2C+Valentina+A%2E%22">Kratasyuk, Valentina A.</searchLink>
– Name: Publisher
  Label: Publisher Information
  Group: PubInfo
  Data: Сибирский федеральный университет. Siberian Federal University, 2018.
– Name: DatePubCY
  Label: Publication Year
  Group: Date
  Data: 2018
– Name: Subject
  Label: Subject Terms
  Group: Su
  Data: <searchLink fieldCode="DE" term="%22бактериальная+биолюминесценция%22">бактериальная биолюминесценция</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22молекулярный+докинг%22">молекулярный докинг</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22substrate+transfer%22">substrate transfer</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22NADPH%3AFMN-oxidoreductase%22">NADPH:FMN-oxidoreductase</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22NADPH%3AFMN-+оксидоредуктаза%22">NADPH:FMN- оксидоредуктаза</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22protein-protein+interactions%22">protein-protein interactions</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22molecular+docking%22">molecular docking</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22luciferase%22">luciferase</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22белок-белковые+взаимодействия%22">белок-белковые взаимодействия</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22bacterial+bioluminescence%22">bacterial bioluminescence</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22туннелирование+субстрата%22">туннелирование субстрата</searchLink><br /><searchLink fieldCode="DE" term="%22люцифераза%22">люцифераза</searchLink>
– Name: Abstract
  Label: Description
  Group: Ab
  Data: Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата – молекулы FMNH2, которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте- Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками<br />A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMNoxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed
– Name: TypeDocument
  Label: Document Type
  Group: TypDoc
  Data: Article
– Name: Language
  Label: Language
  Group: Lang
  Data: Russian
– Name: URL
  Label: Access URL
  Group: URL
  Data: <link linkTarget="URL" linkTerm="https://openrepository.ru/article?id=451922" linkWindow="_blank">https://openrepository.ru/article?id=451922</link>
– Name: AN
  Label: Accession Number
  Group: ID
  Data: edsair.httpsopenrep..09bdb1d40c2e3b12480c447a522dd906
PLink https://erproxy.cvtisr.sk/sfx/access?url=https://search.ebscohost.com/login.aspx?direct=true&site=eds-live&db=edsair&AN=edsair.httpsopenrep..09bdb1d40c2e3b12480c447a522dd906
RecordInfo BibRecord:
  BibEntity:
    Languages:
      – Text: Russian
    Subjects:
      – SubjectFull: бактериальная биолюминесценция
        Type: general
      – SubjectFull: молекулярный докинг
        Type: general
      – SubjectFull: substrate transfer
        Type: general
      – SubjectFull: NADPH:FMN-oxidoreductase
        Type: general
      – SubjectFull: NADPH:FMN- оксидоредуктаза
        Type: general
      – SubjectFull: protein-protein interactions
        Type: general
      – SubjectFull: molecular docking
        Type: general
      – SubjectFull: luciferase
        Type: general
      – SubjectFull: белок-белковые взаимодействия
        Type: general
      – SubjectFull: bacterial bioluminescence
        Type: general
      – SubjectFull: туннелирование субстрата
        Type: general
      – SubjectFull: люцифераза
        Type: general
    Titles:
      – TitleFull: Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой
        Type: main
  BibRelationships:
    HasContributorRelationships:
      – PersonEntity:
          Name:
            NameFull: Deeva, Anna A.
      – PersonEntity:
          Name:
            NameFull: Nemtseva, Elena V.
      – PersonEntity:
          Name:
            NameFull: Kratasyuk, Valentina A.
    IsPartOfRelationships:
      – BibEntity:
          Dates:
            – D: 01
              M: 01
              Type: published
              Y: 2018
          Identifiers:
            – Type: issn-locals
              Value: edsair
ResultId 1